Architettura supramolecolare spiega l'incredibile forza di fibrina coaguli di sangue

Maggio 4, 2016 Admin Salute 0 4
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Un nuovo studio sblocca le caratteristiche strutturali precedentemente sconosciuti, che sono alla base della incredibile resistenza elastica di fibrina, la proteina principale di coaguli di sangue. La ricerca, pubblicata da Cell Press nel Biophysical ufficiale il 18 maggio, permette di comprendere come l'architettura molecolare di una rete di fibrina contribuisce alla sua capacità di recupero e può aiutare a spiegare ciò che provoca il fallimento di un coagulo, che può portare a un ictus o cuore attacco.

Fibrina è una proteina fibrosa che assembla in un straordinariamente forte gel web-like ragno che costituisce il quadro strutturale di coaguli di sangue. Il lavoro precedente ha dimostrato che le reti di fibrina, pensato per essere tra le proteine ​​più resistenti al mondo naturale, irrigidirsi quando deformato e diventano sempre più resistenti agli ulteriormente ceppo. Anche se questa straordinaria resistenza sembra essere cruciale per la funzione biologica di coaguli di sangue, le basi molecolari di questa resistenza non è ben compreso.

"Per capire meglio l'elasticità superiore delle reti di fibrina, abbiamo misurato il comportamento meccanico di gel di fibrina purificata su scale multiple," dice l'autore maggiore di studio, il dottor H. Gijsje Koenderink dalla Materia Gruppo soft Biologiche FOM Institute AMOLF in Olanda . "Abbiamo scoperto che la fibrina ha una serie di domini molecolari che sono allungati in sequenza, su scale più piccole, quando coaguli vengono deformati. Questo allunga porta a gel di irrigidimento, che protegge i coaguli di danni"




In particolare, il gruppo del Dr. Koenderink fatto la scoperta sorprendente che le fibre di fibrina sono molto porosi fasci di filamenti sciolti sottili che sono collegati da reticolanti flessibili. Questa struttura aperta (contenente 80% di acqua) rende le fibre 100 volte più flessibile di quanto si pensasse, e consente di irrigidimento sequenziale a causa di raddrizzare i fasci tra legami crociati di rete seguita da raddrizzare di domini di proteine ​​flessibile all'interno del bundle. "Abbiamo scoperto che è proprio questa la struttura fascio-come fibre di fibrina che è il responsabile ultimo per le proprietà meccaniche superiori di gel di fibrina", spiega il dottor Koenderink.

I ricercatori hanno presentato un modello teorico che spiegava le loro osservazioni in termini di questa esclusiva architettura gerarchica delle fibre. "I nostri dati rivelano principi di progettazione molecolare che permettono la formazione di coaguli di sangue per recuperare dai grandi forze, come le forze di taglio di flusso di sangue, promuovere la nostra comprensione di come patologico alterazioni in fibrina causa coagulo di rottura e sanguinamento o trombosi", conclude il dottor Koenderink. "Inoltre, i nostri risultati suggeriscono un nuovo concetto di design per i materiali bio-ispirati resilienti con potenziali applicazioni in consegna della droga e la riparazione dei tessuti."

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