Gli scienziati usano la luce per scoprire la causa della malattia a cellule falciformi

Maggio 31, 2016 Admin Salute 0 2
FONT SIZE:
fontsize_dec
fontsize_inc

In anemia falciforme, emoglobina - la componente di trasportare ossigeno del sangue - costituisce fibre che irrigidiscono i globuli rossi e causano sintomi pericolosi per la vita. Utilizzando tecniche-Light Scattering per studiare la termodinamica dettagliata di questo processo, i ricercatori segnalazione nel numero di novembre 5 della biofisica Journal, una pubblicazione Cell Press, hanno determinato la forza delle forze che tengono queste fibre intatte. I dati potrebbero essere utilizzati per progettare terapie che interferiscono con il processo di sickling.

I globuli rossi assomigliano beanbags cui contenuti sono molecole di emoglobina che danno le cellule loro "squishiness" di scivolare l'uno sull'altro, piuttosto che attaccare insieme. Questo non è facile, perché le molecole hanno cariche positive e negative sparsi loro superfici, così come patch oleose che respingono l'acqua e quindi forniscono partner naturali. Ma si pensa che quando due luoghi di attrazione reciproca incontrano, luoghi di repulsione anche si incontrano e mantengono la somma netta di attrazione a zero.

In rari casi, come ad esempio l'anemia falciforme, una mutazione dell'emoglobina distrugge questo delicato cancellazione di punti interessanti e grandi fibre rigide, o polimeri, di forma emoglobina all'interno dei globuli rossi normalmente flessibili.




Dr. Frank Ferrone, di Drexel University di Philadelphia, e il dottor Wang Yihua, attualmente presso la Mayo Clinic di Rochester, hanno scoperto che la cancellazione non è così perfetto come si pensava, però. Infatti, molecole di emoglobina effettivamente associato, soprattutto quando la temperatura è elevata o quando le soluzioni di emoglobina sono concentrati. "Questo è vero per l'emoglobina normale, e ancora più marcata per l'emoglobina falce," dice il Dott Ferrone. Il suo team ha scoperto che in condizioni fisiologiche, molecole di emoglobina falciforme hanno più probabilità di essere trovati in coppie di molecole come solitari.

I ricercatori hanno fatto queste scoperte durante lo svolgimento di esperimenti con tecniche di scattering di luce: hanno misurato come i raggi di luce vengono deviati da fibre di emoglobina falce per calibrare la forza delle connessioni che li tengono insieme. "Confrontando la propensione di molecole di emoglobina falce di associare in coppie con la propensione di emoglobina normale per farlo, i rapporti di forza tra i due principali legami all'interno del polimero falce sono stati determinati. Il sito di mutazione falciforme era molto più forte," Dr . spiega Ferrone. "Questo rende i polimeri di emoglobina falce si comportano proprio come lunghe molle elicoidali piccoli e ci aiuta a capire la loro rigidità, che provoca tanta difficoltà per le persone colpite."

I risultati potrebbero portare a nuove terapie farmacologiche che hanno come target le regioni di emoglobina che sono responsabili della formazione del polimero.

(0)
(0)

Commenti - 0

Non ci sono commenti

Aggiungi un commento

smile smile smile smile smile smile smile smile
smile smile smile smile smile smile smile smile
smile smile smile smile smile smile smile smile
smile smile smile smile
Caratteri rimanenti: 3000
captcha