H1N1 virus influenzale utilizzata nuovo trucco biochimico di causare una pandemia

Aprile 5, 2016 Admin Salute 0 1
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Il virus influenzale, gli scienziati sanno bene, è un furbo, mutaforma organismo, in continua evoluzione sotto forma di eludere il sistema immunitario ospite e saltare da una specie, come gli uccelli, a un altro, i mammiferi.

Ora, in un rapporto nel numero di 5 ago della Public Library of Science Pathogens, un team internazionale di scienziati mostra che la recente H1N1 virus pandemico che causa l'influenza ha utilizzato un nuovo trucco biochimico di diffondere in modo efficace negli esseri umani.

Il nuovo lavoro amplia il repertorio di fattori noti virus influenzali possono utilizzare per dirottare una cellula ospite e amplificare l'infezione nei mammiferi, compreso l'uomo. La scoperta non solo produce nuova visione della biologia sottile influenza, ma rivela anche un altro marcatore genetico funzionari della sanità pubblica possono utilizzare presagire pandemie.




"Abbiamo trovato il motivo per cui il virus H1N1 pandemica replicato così bene negli esseri umani", dice Yoshihiro Kawaoka, uno dei maggiori esperti di influenza più importanti del mondo e professore di scienze patobiologici all'università di Scuola di Medicina Veterinaria di Wisconsin-Madison.

Il virus dell'influenza H1N1 ha causato un'epidemia mondiale nel 2009 e nel 2010, nauseante ben 34 milioni di americani e causando fino a circa 6.000 morti nei soli Stati Uniti.

Il virus H1N1, Kawaoka spiega, è in realtà una combinazione di quattro diversi virus influenzali aviaria e suina che sono emerse nel corso degli ultimi 90 anni, e anche comprende residuo genetico del virus pandemico 1918, una influenza che ha ucciso fino a 20 milioni di persone.

Tipicamente, la presenza di due amminoacidi lisina e asparagina - - in siti specifici su una proteina aviaria chiave sono necessari per un virus per fare il salto da un ospite animale e replicare efficientemente in cellule umane. Il virus H1N1 mancavano entrambi i blocchi di aminoacidi, che presentano un puzzle per gli scienziati.

Il nuovo studio ha trovato che l'acido lisina amino risiede in una posizione completamente diversa sulla proteina ed è responsabile per la capacità del virus H1N1 adattarsi e cellule umane co-opt. "Questa pandemia H1N1 ha questa mutazione ed è per questo che può replicare così bene negli esseri umani", dice Kawaoka, che è anche professore presso l'Università di Tokyo. "Questo ci dà un altro marcatore per aiutare a prevedere la possibilità di future pandemie influenzali."

Il nuovo rapporto PLoS Pathogens comprende anche i dati critici per la struttura tridimensionale della proteina H1N1 conosciuto come PB2, che ha avuto origine da un virus aviario. La struttura è stata ricavata da un X-ray studio cristallografica squisito prodotto dal Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSCGID), un consorzio di organizzazioni con sede Stato-Washington la cui missione è quella di fornire un "modello" per lo sviluppo di nuovi farmaci, vaccini e diagnostica per le malattie infettive mortali.

I dati strutturali, dice Kawaoka, fornisce informazioni essenziali sul modo in cui il virus interagisce con la cellula ospite, e potrebbe contribuire a fornire una base per agenti antivirali che potrebbero essere utilizzati per contrastare un futuro virus influenzale che utilizza lo stesso trucco aminoacido di infettare le cellule umane . "Chiaramente, i fattori dell'ospite nelle cellule umane stanno facendo qualcosa. La struttura può aiutarci a capire meglio l'interazione tra il virus e la cellula umana ospite."

Secondo Bart L. Staker di Emerald Biostrutture Inc., un membro del SSCGID, i dati strutturali rivela anche cambiamenti nella forma della superficie della proteina del virus H1N1 dell'influenza aviaria in, che potrebbe, a sua volta, il compito di contrastare i fattori nell'umano cellule che altrimenti inibire l'infezione.

Peter Myler, un investigatore principale a Seattle Biomedical Research Institute (Seattle BioMed) e leader del SSCGID, dice il dato strutturale svolge un ruolo essenziale nel fare nuova luce sul virus H1N1. "Con la determinazione della struttura tridimensionale di questa proteina, abbiamo nuove informazioni che possono essere utilizzate per sviluppare nuovi interventi tanto necessari per questa malattia mortale", spiega Myler.

Ad oggi, la SSCGID ha risolto oltre 200 struttura proteica da un certo numero di infezioni batteriche, virali, fungine e protozoi patogeni.

Il nuovo studio è stato finanziato principalmente dai National Institutes of Health.

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