L'aggregazione di proteine ​​in cellule possono causare malattie

Luglio 29, 2015 Admin Salute 0 2
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I cambiamenti nella struttura delle proteine ​​può portare a diverse malattie, come l'Alzheimer, il diabete di tipo 2 e la distrofia corneale. Un gruppo di ricerca da Aarhus University ha ora scoperto come una particolare proteina può danneggiare le cellule. Questi risultati possono portare allo sviluppo di farmaci per il trattamento della distrofia corneale in futuro ..

Molte malattie sono causate da proteine ​​perdono la loro struttura tridimensionale naturale e quindi la loro funzione. Nella maggior parte dei casi, le proteine ​​danneggiate vengono degradati da sistemi diversi nelle cellule, ma in alcuni casi, le proteine ​​cominciano ad aggregarsi e formare strutture corda-come molto ben organizzati chiamati fibrille. Queste strutture sono state ormai legata a molte malattie diverse, come l'Alzheimer, il Parkinson, il diabete di tipo 2 e distrofie corneali (opacità nella cornea).

È noto da tempo che la distrofia corneale è causata da una mutazione di una proteina chiamata TGFBIp nella cornea. Ciò causa la proteina di aggregare in un certo numero di anni, che rende finalmente la cornea opaca, portando infine alla cecità. La distrofia corneale è ereditaria, e non vi è attualmente alcun trattamento per questa malattia. L'unica alternativa è un trapianto di cornea, ma anche dopo un trapianto, alcuni pazienti sperimentano una ricorrenza dei sintomi. È quindi importante trovare una ragione per questa aggregazione, e questo è ciò che i ricercatori Aarhus hanno appena compiuto.




Alte quantità di proteine ​​TGFBIp sono dannosi

Il gruppo di ricerca ha studiato la proteina che causa la distrofia corneale, e hanno trovato che la mutazione della proteina cambia la sua stabilità. Quando la proteina coinvolta nella distrofia corneale è presente in piccole quantità, il passaggio da una proteina con una struttura naturale fibrille ben organizzate è un processo lento, e si svolge attraverso diversi stadi intermedi differenti. In questo caso, il danno cellulare è minimo. Tuttavia, quando la proteina è presente in quantità maggiori, il passaggio da una proteina con una struttura naturale fibrille è molto rapida e coinvolge poche e ben definite fasi intermedie. D'altra parte, questo causa un forte danno cellulare.

Con questi studi, i ricercatori hanno acquisito visione unica di come la quantità di proteine ​​in soluzione in grado di determinare il meccanismo alla base della formazione di fibrille di proteina ben organizzate.

I risultati potrebbero spiegare perché alcune malattie con prevalenza di fibrille provocano la morte delle cellule, mentre altri non lo fanno. Con questa conoscenza, potrebbe essere possibile in futuro per impedire questo aggregazione di proteine ​​dannose per lo sviluppo di farmaci per il trattamento della distrofia corneale.

I ricercatori che stanno dietro i risultati, che sono stati appena pubblicati sulla rivista internazionale di Chimica Biologica (JBC), sono affiliati con il Centro del Danish National Research Foundation per strutture proteiche insolubili (inSPIN) situato al Interdisciplinary Nanoscience Center (iNANO) e il Dipartimento di Biologia Molecolare e Genetica (MBG), Università di Aarhus, in Danimarca.

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